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Le marché des biosurfactants (tensioactifs naturellement produits par certains micro-organismes ou obtenus par synthèse à partir de ressources naturelles) est en plein essor et est estimé au niveau mondial à 4,20 milliards USD en 2017 et devrait atteindre 5,52 milliards USD en 2022. Les demandes en biosurfactants se sont faites de plus en plus fortes au cours des dernières années, notamment dans les industries alimentaire, cosmétique, chimique, pharmaceutique, pétrolière et de l'environnement. De nombreux procédés de production ont été étudiés pour l’obtention de différentes molécules telles que des alkyl polyglucosiques (APG), des sophorolipides, des rhamnolipides, des acyl-peptides, des acyl-acides aminés et des phospholipides. En particulier, les acyl-peptides et acyl-acides aminés sont des surfactants de choix dans le domaine cosmétique et potentiellement pharmaceutique, liés à leurs effets biologiques (en tant qu'agents antibiotiques, antifongiques, insecticides, anti-oxydants, anti-inflammatoires, antiprolifératifs, immunomodulateurs ou inhibiteurs de toxines et d'enzymes…). Actuellement, ces acyl-acides aminés et acyl-peptides sont produits industriellement par voie chimique via la réaction de Schotten-Baumann, mais cette dernière, malgré des rendements très satisfaisants, présente de nombreux inconvénients tels que l’utilisation de chlorure d’acyles, la production d’effluents hautement chargés en sels et le manque de sélectivité. La voie enzymatique permet de résoudre ces problématiques mais nécessite le développement de procédés plus performants, permettant la stabilisation de ces biocatalyseurs ainsi que leur recyclage afin de diminuer l’impact économique de ces bioprocédés. A cette fin, une voie est d’envisager l’immobilisation de ces catalyseurs sur des supports solides, nano, micro, ou mésoporeux. L’objectif de ce projet est de développer un procédé de synthèse d’acyl-acides aminés tels que le C11’-phénylalanine, catalysée par des aminoacylases immobilisées sur des supports d’oxyde de graphène. Des travaux préliminaires ont montré que ces aminoacylases produites lors de cultures de la bactérie Streptomyces ambofaciens avaient bien la capacité de catalyser, en milieu aqueux, des réactions de N-acylation de la lysine et de petits peptides contenant le résidu lysine avec une sélectivité différente de celle obtenue avec des lipases (Dettori et al., 2018a). Leur immobilisation sur des supports mésoporeux silicatés a permis de maintenir leur activité spécifique durant 3 recyclages (Dettori et al., 2018b). Cependant, certains verrous scientifiques ont pu être identifiés, notamment un faible taux d’immobilisation, une perte d’activité non négligeable lors des phases d’immobilisation et une faible résistance mécanique de ces supports dans des systèmes agités mécaniquement. Dans ce sens, l’utilisation d’oxyde de graphène devrait permettre de répondre efficacement à ces problématiques, en offrant une surface spécifique importante et une bonne résistance mécanique.